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TEMA: Estudio de la relaciones estructura-función de flavoenzimas.

DIRECCIÓN: Dr. Eduardo A. Ceccarelli/Dra. Daniela Catalano Dupuy

LUGAR: Laboratorio de Estructura, Plegamiento y Función de Proteínas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR), CONICET-UNR. Ocampo y Esmeralda, Rosario

Resumen del Proyecto:

Nuestro grupo estudia dos grandes grupos de proteínas: los chaperones moleculares y las flavoenzimas, analizando las relaciones entre sus estructuras y funciones, como así también sus posibles inserciones metabólicas en determinados organismos. Estas proteínas se encuentran ampliamente distribuidas y cumplen funciones relevantes en procesos fisiológicos normales y durante condiciones de estrés en todos los organismos vivos.

Nos interesan especialmente aquellos procesos que le permiten a estas proteínas cumplir sus roles eficientemente: el reconocimiento de sustratos, la regulación de sus actividades por el entorno y/o por otras proteínas, su interacción con otras macromoléculas, sus mecanismos catalíticos y la obtención de altas eficiencias funcionales.

Nuestro acercamiento experimental incluye el estudio de enzimas recombinantes salvajes y modificadas por ingeniería genética. Utilizamos como modelos enzimas provenientes de arveja (Pisum sativum), Escherichia coliLeptospira  interrogans, como así también de manera comparativa la de otras plantas y bacterias.

 Algunas referencias del grupo:

  • Soldano, A., Klinke, S., Otero, L. H., Rivera, M., Catalano-Dupuy, D. L.and Ceccarelli, E. A. (2017) Structural and mutational analysis of the Leptospira interrogans virulence-related heme oxygenase provide insights into its catalytic mechanism. PLoS ONE 12(8): e0182535 doi:10.1371/journal.pone.0182535).
  • Soldano, A., Yao, H., Rivera, M., Ceccarelli, E. A. and Catalano-Dupuy, D. L.(2014). Heme-Iron Utilization by Leptospira interrogans Requires a Heme Oxygenase and a Plastidic-Type Ferredoxin-NADP+ Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-General Subjects 1840(11): 3208–3217.
  • Catalano-Dupuy, D. L., López-Rivero, A., Soldano, A. and Ceccarelli, E. A. (2013). Redox Proteins as Targets for Drugs Development against Pathogens. Current Pharmaceutical Design19(14): 2594-605.
  • Catalano-Dupuy, D. L., Musumeci M. A., López-Rivero, A. and Ceccarelli, E. A. (2011) A highly stable plastidic-type ferredoxin-NADP(H) reductase in the pathogenic bacterium Leptospira interrogansPLoS ONE. 6(10): e26736. doi:10.1371/Journal.pone.0026736
  • Musumeci M. A., Arakaki, A. K., Rial, D. V., Catalano-Dupuy, D. L. and Ceccarelli, E. A. (2008). Modulation of the Ferredoxin-NADP(H) reductase enzymatic efficiency by the amino acid volume around the catalytic site. FEBS Journal275(6):1350-1366.
  • Nascimento, A.S.*, Catalano-Dupuy, D. L.*, Bernardes, A., de Oliveira Neto, M., Santos, M. A. M., Ceccarelli, E. A.and Polikarpov, I. (2007). Crystal Structures of Leptospira interrogans FAD-containing Ferredoxin-NADP+reductase and its complex with NADP+BMC Structural Bi 7:
  • Catalano-Dupuy, D. L., Orecchia, M., Rial, D. V. and Ceccarelli, E. A. (2006). Reduction of the pea Ferredoxin-NADP(H) Reductase Catalytic Efficiency by the Structuring of a Carboxil-Terminal Artificial Metal Binding Site. Biochemistry45, 13899-13909.

Más información en:

http://www.ibr-conicet.gov.ar/laboratorios/ceccarelli/

http://www.ibr-conicet.gov.ar/personal/catalano-dupuy-daniela-l

Perfil requerido:

Para Becas Doctorales: Licenciados en Biotecnología, Bioquímicos o carreras afines, preferentemente con conocimiento en Biología Molecular y Microbiología, y altamente motivados. Conocimientos de Inglés y disponibilidad para hacer estadías en el extranjero (no excluyente).

Para Becas Postdoctorales: Doctorado en Ciencias Biológicas o similar, finalizado o a finalizar antes del 31 de Marzo de 2019.

CONTACTO: Enviar CV a ceccarelli@ibr-conicet.gov.ar / catalano@ibr-conicet.gov.ar